人血清白蛋白与酸性铬兰K相互作用机理的光谱学

应用化学, 2008, 25(9): 1032-1036. doi: 10.3969/j.issn.1000-0518.2008.09.007

人血清白蛋白与酸性铬兰K相互作用机理的光谱学

马萍 ^1, , 迟燕华 ^2, , 庄稼 ^3, , 邓建军 ^4, , 周磊 ^5,

1.西南科技大学材料科学与工程学院化学系,绵阳,621010

2.西南科技大学材料科学与工程学院化学系,绵阳,621010

3.西南石油大学材料科学与工程学院,成都

4.绵阳四零四医院检验科,绵阳

5.西南科技大学材料科学与工程学院化学系,绵阳,621010

基金项目: 四川省科学技术重点攻关计划(03GG009-024) 国家重点实验室基金(2005007) 国家自然科学基金(20271042;10776027)

关键词：人血清白蛋白 , 酸性铬兰K , 荧光光谱法 , 傅立叶变换红外光谱 , 二级结构

Spectroscopic Study on Interactions Between Human Serum Albumin and Acidic Chromic Blue K

采用荧光光谱法、紫外可见吸收光谱和傅立叶变换红外光谱法(FT-IR)研究了模拟生理条件下人血清白蛋白(HSA)与酸性铬兰K(ACBK)的相互作用. 根据荧光猝灭数据,HSA与ACBK有一个结合位点,结合常数为2.3×104 L/mol;根据Frster能量转移理论,求得ACBK与HSA上氨基酸残基间的距离r=3.46 nm;运用蛋白质红外光谱酰胺Ⅰ带和酰胺Ⅲ带结合的方法定量测定了HSA与ACBK作用后二级结构的变化. 结果发现,HSA与ACBK的结合使蛋白质分子中的肽链部分展开,α螺旋结构明显减少约9%,β-折叠减少约2%,而β-转角和无规卷曲分别增加了约6%和5%. 结果说明,说明二级结构由α螺旋和β-折叠向β-转角和无规卷曲结构转变,分子结构的松散程度增加;根据荧光光谱和红外光谱的分析结果探讨了HSA与ACBK结合,结果表明,ACBK分子中苯环的疏水性使其与HSA疏水腔中的氨基酸残基发生相互作用.

参考文献

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